[0:00]Du musst immer viele Proteine essen, sagt die Mutter von unserem Kollegen Matze. Aber was ist eigentlich so ein Protein und wie sind Proteine gebaut? Das erklären wir dir heute, also ab geht's.
[0:20]Der Begriff Protein stammt von dem griechischen Wort Proteos. Das bedeutet so viel wie erstrangig und weiß bereits auf die große Bedeutung von Proteinen hin. Sie finden sich in jeder Zelle und machen den größten Anteil an organischen Substanz im Körper aus. Die Gesamtheit aller Proteine bezeichnet man als Proteom. Anders als das relativ statische Genom ist das Proteom sehr dynamisch und unterliegt permanenten Veränderungen. Das bedeutet also, permanent werden neue Proteine aufgebaut und alte wieder abgebaut. Und auch äußere Einflüsse wie Stress, Medikamente oder Krankheitserreger nehmen Einfluss auf ihre Zusammensetzung. Und wo finden wir Proteine? Proteine sind in fast allen Lebensprozessen beteiligt. Sie dienen als Antikörper unserer Abwehr, als Enzyme ermöglichen sie einen Stoffwechsel und als Strukturproteine bauen sie unsere Haut, unsere Knochen und Knorpel auf. Doch bevor wir in einem weiteren Video die vielfältigen Funktionen von Proteinen näher betrachten, wollen wir uns zunächst ihre Struktur ansehen. Alle Proteine bestehen aus Aminosäuren, genauer gesagt den Proteinogenen Aminosäuren. Um den Aufbau von Proteinen zu verstehen, müssen wir uns also zunächst den Aufbau von Aminosäuren anschauen. Man unterscheidet üblicherweise 20 verschiedene Proteinogene Aminosäuren. Ihre Grundstruktur ist stets die gleiche. An ein zentrales Kohlenstoffatom sind eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette gebunden. Lediglich die Seitenkette, auch Rest genannt, unterscheidet sich bei den einzelnen Aminosäuren und bestimmt deren charakteristische Eigenschaften. So enthalten hydrophobe Aminosäuren (Methionin, Phenylalanin) stets unpolare Seitenketten. Hydrophile Aminosäuren (z.B. Serin und Tyrosin) enthalten polare Seitenketten. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe einer anderen Aminosäure können unter Abspaltung von Wasser enzymatisch miteinander verknüpft werden. Bei dieser Verknüpfung handelt es sich um eine kovalente Bindung. Man nennt sie auch einfach Peptidbindung. Eine Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren führt zu einem Dipeptid. Bei bis zu zehn aneinandergebundenen Aminosäuren spricht man von einem Oligopeptid. Längere Aminosäureketten nennt man Polypeptidketten. Proteine bestehen nun aus einer oder mehreren Polypeptidketten, die ihrerseits eine dreidimensionale Struktur einnehmen, die sogenannte Konformation. Man unterscheidet hierbei vier Strukturebenen, nämlich die Primärstruktur, die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur. Die Primärstruktur entspricht der linearen Abfolge der Aminosäuren in der Peptidkette. Sie ist für jedes Protein einzigartig und entsteht im Rahmen der Translation in der Proteinbiosynthese. Hier wird die Abfolge der Basentripletts der Erbsubstanz in eine Aminosäuresequenz übersetzt. Schon kurz nach der Synthese der Polypeptidkette bilden sich entlang ihres Rückgrats zwischen nicht benachbarten Aminosäuren in regelmäßigen Abständen Wasserstoffbrücken. Dadurch nimmt die zunächst lineare Polypeptidkette an bestimmten Stellen eine räumliche Gestalt an, die sogenannte Sekundärstruktur. Sie tritt in zwei Formen auf: als β-Faltblatt oder als α-Helix. Wie der Name schon sagt, handelt es sich bei der α-Helix um eine feine Spirale. Hier werden zwischen jeder vierten Aminosäure Wasserstoffbrücken gebildet. α-Helices sind die Strukturgrundlage vieler Faserproteine, wie zum Beispiel dem Keratin unserer Haare. Bei dem β-Faltblatt wird die Polypeptidkette so gefaltet, dass zwei oder mehr Abschnitte parallel verlaufen. Die einzelnen Abschnitte werden durch die vielen Wasserstoffbrücken zusammengehalten, was dem Protein eine enorme Stabilität verschafft. So verdankt z.B. das Seidenprotein von Spinnen seine Reißfestigkeit vielen vielen β-Faltblättern. In der Summe führen sie dazu, dass die Fasern eines Spinnennetzes stärker sind als Stahl. Im nächsten Schritt ordnen sich die α-Helices und β-Faltblätter zur Tertiärstruktur an. Stabilisiert wird sie durch schwache Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten. Dazu gehören hydrophobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen zwischen sauren und basischen Aminosäureresten oder Disulfidbrücken zwischen Schwefelatomen. Während es sich bei der Sekundärstruktur noch um eine lokale räumliche Struktur handelt, wird auf der Stufe der Tertiärstruktur die dreidimensionale Gestalt des gesamten Proteins erreicht. Sie kann beispielsweise globulär sein, wie bei den Histonen im Zellkern oder faserig wie bei den Strukturproteinen Kollagen und Keratin. Manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten. Diese bilden die sogenannten Untereinheiten des Proteins. Aus der räumlichen Zusammenlagerung dieser Untereinheiten ergibt sich schließlich die Quartärstruktur. So besteht Hämoglobin, das Sauerstofftransportprotein unseres Blutes, aus zwei α-Untereinheiten und zwei β-Untereinheiten. Die Konformation des fertigen Proteins wird letztendlich von mehreren Faktoren bestimmt. Maßgeblich ist hierbei also die Primärstruktur. Das heißt, die Abfolge der Aminosäuren in der Peptidkette. Sie bestimmt z.B., an welcher Stelle Wasserstoff- oder Disulfidbrücken entstehen und legt somit fest, wo sich α-Helices und β-Faltblätter ausbilden bzw. wie die Tertiärstruktur aussieht. Daher können bereits kleine Veränderungen in der Primärstruktur fatale Wirkungen haben. Gönnen wir uns dazu mal ein Beispiel. Wenn z.B. durch eine Punktmutation in der DNA eine einzige Aminosäure in der Polypeptidkette durch eine andere ersetzt wird, kann sich die gesamte Gestalt eines Proteins ändern und seine Funktion ist beeinträchtigt. Weitere Faktoren, die die Konformation beeinflussen, können z.B. die Temperatur sein, der pH-Wert, die Salzkonzentration oder Chemikalien in der Umgebung. So versetzt z.B. Hitze die Aminosäuren innerhalb des Proteins in Schwingungen, wodurch sich schwache Bindungen wie Wasserstoffbrücken ändern oder gänzlich auflösen. Einen solchen Verlust der natürlichen Konformation nennt man Denaturierung. Sie ist der Grund, weshalb hohes Fieber für unseren Körper so gefährlich ist. Bei Temperaturen über 42 °C verändert sich nämlich die Sekundär- und die Tertiärstruktur unserer Proteine und sie verlieren ihre Funktion. Wahnsinnig spannendes und wichtiges Thema, über das es noch viel mehr zu erzählen gibt. Die Bedeutung und die Funktion von Proteinen zeigen wir dir in diesem Video, einfach hier tippen oder unsere Playlist abchecken. In dem Sinne, bis bald, mach's gut und ciao.
